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酶-----Enzyme 概 述 1913年，Michaelis 提出了酶促动力学原理------米氏学说 1926年，Sumner 从刀豆中提取了脲酶结晶，该结晶体具有蛋白质的一切性质。从而对酶的本质是蛋白质，提供有力的证据。 50年代，蛋白质分离分析技术的发展，对酶的分子结构，酶作用机理的研究，相继清楚了解了溶菌酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶等的结构及作用机理。 随着生物合成技术、生物工程的发展。酶学研究将不断地深入。酶制剂在生产实践上有很大的成效。如用酶法生产葡萄糖，医学上用酶进行治疗及化验等。 酶是生物催化剂 酶在生物体的生命活动中占有极其重要的地位。如人体上有唾液酶、胰腺酶等。 酶作为生物催化剂（biological catalyst）和一般催化剂都有以下共性： 用量少而催化效率高 不改变化学反应的平衡点。它能改变化学反应的速度，但不能改变化学反应的平衡点。 可降低反应的活动能： 反应物（S）[初态] 活化能作用下 [活态]+产物（P） 活化能：在一定温度下一克分子底物全部进入活化态所需要的自由能（free energy） 单位是：卡/克分子 酶作为催化剂参加一次化学反应后，酶分子能恢复到原来的状态，继续参加反应。所以，一定量的酶在短时间内能催化大量的底物发生变化。 酶作为生物催化剂的特性： 催化效率高.如以分子比(molecular ratio)表示.它的反应速度比非催化反应高10---10 倍. 酶的作用具有高度的专一性.一种酶只能作用于某一种特定的物质,这就是酶的专一性 (specificity).通常把被一种酶只作用于一个或一类底物。 3．酶易失活：一般催化剂在一定条件下会因中毒而失去催化能力，酶更脆弱，更容易失活。在强酸、强碱、高温环境下，很容易破坏活性。所以，酶作用一般是要温和条件下进行。如常温、常压、酸碱度在7左右。 4．酶活力的调节控制。调控的方式有抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 5．酶的催化活化与辅酶、辅基和金属离子有关。有些酶是复合蛋白质，其中的辅酶、辅基或金属离子与酶的催化活性密切相关。如将它们除去，酶就会失活。 酶的化学本质 酶的蛋白质本质：酶主要由氨基酸组成。有电解质的性质，有1、2、3、4级结构，也会受到物理因素（加热、紫外线照射），化学因素（酸、碱、有机溶剂等）的作用而引起变性、沉淀、失活。 酶的分子量很大，水溶液状态有亲水胶体的性质，不能透析。但不能说所有蛋白质都是酶，而是具有催化作用的蛋白质才称为酶。 酶的组成分类：分为简单蛋白质和结合蛋白质二类。 简单蛋白质：其活性仅仅决定于它的蛋白质结构。如淀粉酶等。 结合蛋白质：需加入辅酶因子（cofactors）后，才表现出活性。其中不能表现出活性的蛋白质部分称为酶蛋白（apoenzyme） 酶蛋白+辅助因子===全酶（holoenzyme） 在催化反应中，酶蛋白主要起专一性及高效率的作用，辅助因子对电子、原子或某些化学基团起传递作用。 根据酶蛋白分子的特点又可将酶分为三类： 单体酶（monomeric,enzymes）------只有一条多肽链。如溶菌酶、胰蛋白酶等。 寡聚酶(oligomeric,enzymers)-------由几个以上亚基组成。亚基之间不共价结合，很容易分开。可以是相同的多肽链，也可以是不同的多肽链。 多酶体系（multienzyme,systems）----由几种酶彼此嵌合形成的复合体。它有利于一系列反应的连续进行。 酶的辅助因子------包括金属离子、小分子复杂有机化合物及蛋白辅酶。 金属离子：如zn \mg \mn \fe \cu \k \na 等 它们本身无催化作用，但参与氧化还原或运载酰基载体的作用。 可以用透析的方法除去辅助因子，与酶蛋白是松散结合的，称为辅酶(coenzyme) 不能用透析方法除去的辅助因子，而与共价键形式与酶蛋白结合的，称为辅基 （prosthetic group） 第二节 酶的分类及命名法 习惯命名法： 以底物来命名的。如催化淀粉称淀粉酶。 以所催化的反应性质来命名的。如水解反应称水解酶 以1项+2项结合命名的。如琥珀酸脱氢酶。 以1项+2项+3项再加上酶的来源命名的。如胃蛋白酶。 习惯命名法比较简单，但缺乏系统性。因此，1961年国际酶学会议提出系统命名及分类原则--------并已被国际生化协会采用。 国际系统命名法： 每一种酶有一个系统名称（systematic,name）和习惯名称（recommended,name），系统名称应明确标明酶的底物+催化反应的性质；习惯名称应简单，便于使用。 如草酸氧化酶（习惯名）。系统法