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04酶与生物催化剂..ppt
第三章 酶与生物催化剂
刘新文
北京大学医学部生化与分子生物学系
第一节 一般概述
酶的化学本质:蛋白质
酶是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类: 酶 、 非酶生物催化剂 (核酶,脱氧核酶等)
第二节 酶分子的结构特点
一、分子组成
1、酶的分类
单体酶:只有一条多肽链
寡聚酶:具有多条多肽链
多功能酶(串联酶):一个酶分子具有多种生物催化活性,由多酶体系在进化中基因融合形成
单纯酶、结合酶
酶蛋白 (apoenzyme) :多肽;决定特异性、高效性
辅助因子(cofactor):非蛋白组分;递氢、电子、基团;决定反应类型、性质
全酶
(holoenzyme)
2、结合酶的组成成分
辅基(prosthetic group):与酶蛋白结合牢固,不能用透析等简单方法与酶蛋白分离的有机小分子
辅酶(coenzyme): :与酶蛋白结合不牢固,能用透析等简单方法与酶蛋白分离的有机小分子。
辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系
辅助成分
作 用
维生素组分
核苷酸组分
NAD+(辅酶Ⅰ)
递氢(脱氢酶)
尼克酰胺(Vpp, B5)
AMP
NADP+(辅酶Ⅱ)
CoA-SH(辅酶A)
转移酰基
泛酸(B3)
FH4(四氢叶酸)
转移一碳单位
叶酸(B11)
磷酸吡哆醛/胺
转移氨基(转氨酶)、羧基(脱羧酶)
吡哆醛/胺(B6)
焦磷酸硫胺素TPP
转移醛基
硫胺素(B1)
黄素腺嘌呤二核苷酸FAD
递氢(脱氢酶)
核黄素(B2)
AMP
FMN(黄素单核苷酸)
二、活性中心(active site)
必需基团:活性中心的必需基团、活性中心以外的必需基团
活性中心:底物结合部位+催化部位
活性中心是酶与底物结合并表现催化作用的空间区域,大多由肽链上远隔的氨基酸残基提供必需基团,经肽链盘绕折叠,使之在三维空间相互接近,构成特定的空间构象,起催化中心作用。在结合酶中,辅基与辅酶也参与活性中心的组成。
三、空间结构的灵活性与调节酶
1、别构酶与别构调节
2、共价调节酶与化学修饰调节
3、同工酶(isoenzyme)
4、酶原激活
第三节 酶促反应的特点及机理
二、酶促反应的特点
1、高效:降低活化能
2、特异:绝对特异、相对特异、立体异构特异
3、易失活
4、受调控
5、活力常与辅助成分有关
一、一般催化剂的共性
三、酶促反应的机制
1、特异性和灵活性的机理
(1)诱导契合形成酶-底物复合物:相互诱导、形变
(2)邻近效应及定向排列
(3)多元催化:酸碱催化、共价催化(亲核、亲电子攻击)
(4)表面效应(低价电区域):排除水分子干扰
2、高效性的机理
第四节 反应动力学
底物浓度的影响
酶浓度的影响
温度、pH的影响
抑制剂、激活剂的影响
一、底物浓度的影响
1、一种现象:酶被底物饱和
2、一种假说:酶-底物复合物中间产物学说
3、米氏方程:
(1)v-[S]曲线:近似双曲线
(2)[s]Km([S]很小时),v与[s]成正比
(3)[s]Km([S]很大时),v=Vm,酶被底物饱和
米氏常数Km:
酶的特征性常数;
物理意义:反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度;
近似等于酶-底物复合物的解离常数;
可用作酶与底物亲和能力的度量指标:Km越大、亲和力越小;Km越小、亲和力越大
(4)v=(1/2)Vm时,[s]=Km
二、酶浓度的影响:正比
三、温度影响:最适温度
四、pH值影响:最适pH
五、抑制剂影响
竞争性抑制:丙二酸;磺胺药,等
1、不可逆抑制剂
2、可逆抑制剂
非竞争性抑制
反竞争性抑制
竞争性抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制
结合部位
活性中心
活性中心以外
活性中心以外
抑制剂结合组分
E
E、ES
ES
增加底物浓度
消除抑制
不能消除抑制
不能消除抑制
对Vm的影响
不变
降低
降低
对Km的影响
增加
不变
降低
第五节 调节酶
调节对象:关键酶
一、别构酶(allosteric enzyme,变构酶)
酶分子通过活性中心以外的特异调节位点与小分子调节物(效应物)结合后,酶分子的构象改变,从而调节酶活性
1、结构特点:
(1)多数为寡聚蛋白,具有多个亚基
(2)双中心:活性中心、调节中心(别构中心)
(3)调节物多为小分子
(4)动力学特点:不符合米氏方程,v-[S]曲线为S形
(5)调节部位多为代谢途径的第一步或交汇点
(6)稳定特性:室温稳定,0℃不稳定
二、共价调节酶
四、同工酶(isoenzyme)
三、酶原(zymogen;proenzyme)激活
同工酶:分子结构、理化性质、免疫特性等不同,但可以催化相同的化学反应的一组酶。
【经典举例】乳酸脱氢酶:由四个亚基组成,亚基有两种类型(H型和L型),组成
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