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对于胶原蛋白在造纸中的应用_工程论文 工程论文 摘要:介绍胶原蛋白的提取方法,结构和化学性质,重点介绍了胶原蛋白在造纸中的应用。 关键词:胶原蛋白 造纸 化学性质 性质 1. 引言 胶原纤维是构成皮的主要成分,胶原蛋白是形成胶原纤维的基本单位,由三条肽链相互缠绕成螺旋结构。胶原纤维具有微弹性和很高的抗张强度,并且还有许多独特的性质如高耐磨性、绝热性、吸音性和柔韧性等。 胶原蛋白除具有蛋白质的一般性质外,还有许多特有的性质。这是由其特殊的组成和结构所决定的。一般的蛋白质是由2条肽链形成双螺旋结构,而胶原蛋白由3条肽链结合形成三螺旋结构。胶原蛋白特有的左旋 A链相互缠绕构成的胶原右手复合螺旋结构中,其最大特点是胶原分子中含有大量甘氨酰、脯氨酰、和甘氨酰为甘-脯氨酰以外的其它任何氨基酸残基,且呈周期性排列。其中甘氨酸占30%,脯氨酸和羟脯氨酸共占约25%。胶原肽链间存在离子键、氢键、范德华力及非极性基团产生的疏水键等作用力。同时,胶原分子内和分子间还存在醇醛缩合交联 、醛氨缩合交联和醛醇组氨酸种交联。使得胶原的2条肽链、3条肽链牢固地连接起来,具有很高的抗张强度。胶原分子间按四分之一错列方式超分子聚集形成稳定的韧性很强的原纤维,原纤维进一步聚集形成胶原纤维。 2. 胶原蛋白的提取 目前提取胶元蛋白主要从皮革废弃物中,国内外已有不少研究。根据文献,从铬革屑中提取胶方法很多,根据处理剂的不同其提取方法分为以下几种。 2.1碱处理法 碱处理法的原理是碱液中的H-离子进入络合物内界,将胶原羧基从铬络合物中取代出来,使胶原脱铬且同时发生降解,然后溶于水,r3+与H-离子形成沉淀。经过压滤或离心分离,可将胶原溶液与r(H)3沉淀分离。陈武勇等对a提取铬鞣革屑中的胶原蛋白的影响因素进行了研究,确定了氧化钙提取胶原蛋白的最佳条件和方案。 2.2酸处理法 酸处理法的原理是在酸性条件下,铬配合物发生解离,随着H+浓度增大,离解速度加快,配合物的分子变小,失去鞣制作用,达到脱铬提取胶原蛋白的目的。利用酸水解法分离胶原纤维,H2S4的浓度越大,水解时间越短,但浓度大于4%,在70℃以下,铬鞣革屑(削匀屑)水解完全所需的时间为2h左右;而且温度的影响也很大,高于70℃时,水解对时间的依赖性减弱。但是酸处理法对胶原的水解程度大,只能得到小分子的胶原降解物,而且r3+在酸性条件下处于溶解状态,很难与胶原蛋白彻底分开。 2.3氧化法 氧化法的原理是在弱碱性条件下,利用氧化剂(通常H2 02)将鞣革废渣中r3+氧化成r6+ (成为可溶性的铬酸盐),使r6+从蛋白质的肽链上脱落下来,从而实现铬与胶原蛋白的分离。如在碱性介质中,根据双氧水氧化三价铬的原理,采用酸-碱-氧化交替的方法,也可获得低含铬量的胶原,并保持了胶原分子的结构。王远亮等采用碱性脱铬剂和氧化剂配合使用的脱铬方法,脱铬效果显着,脱铬后胶原含铬量低。大量研究表明:用氧化法脱铬,速度快,对胶原的结构破坏程度小,获得的胶原产物分子量较大,色泽好,脱铬效果好,但在处理过程中会产生有毒的r6+。 2.4 酶处理法 酶处理法的原理是用酶水解铬革屑,使其中的铬络合物与蛋白质脱鞣,分离 出铬 盐和已部分水解的胶原。abeza改进了一步酶法,用两步酶法(先用胃蛋白酶提取,再用碱性蛋白酶提取)提取2种不同的胶原水解产物。酶处理法条件温和,对蛋白质的成分破坏小,所得胶原蛋白纯度高,水溶性好,物理化学性质稳定,但如果单独使用,反应过程很慢。 由于以上几种方法各有其优缺点,因此目前在提取胶原蛋白时,常把几种方法结合起来。如碱酶处理法,即在提取胶原蛋白时,先用碱对铬革屑进行轻度处理,然后再用酶进行二次处理,这样可以增加胶原的提取率和反应效率。 3. 胶原蛋白的化学性质 3.1 与亚硝酸反应 蛋白质或氨基酸的氨基与亚硝酸反应,侧氨基或端氨基被分解,并且出放的氮气,通过测定释放的氮气量可以计算蛋白质的断蛋白质的水解程度和速度 。 3.2 与甲醛反应 甲醛滴定法可用来测定氨基酸的含量,其原理是甲醛在氨基上发生加成反应生成N-羟甲基衍生物。继续反应,产生N-二羟甲基衍生物,从而将自由氨基封闭,保护氨基。用碱溶液滴定自由羧基的数量,可计算出蛋白质的含量。 3.3与茚三酮反应 蛋白质或氨基酸的溶液滴加几滴茚三酮溶液后加热至沸,溶液即呈蓝紫色,而脯氨酸和羟基脯氨酸因为是亚氨基。产生黄色。这个反应常用于氨基酸的比色定量分析。 3.4 与酸、碱的作用 胶原肽链的端基和侧链均含有氨基和羧基,即存在许多碱性基团和酸性基团,它们在溶液中能与酸和碱结合。结合后,胶原分子间及肽链间的离子交联键和氢键将被打开。随着时间延长,各种交联键和次级键逐