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第二章--蛋白质第1页/共98页会计学第2页/共98页掌握内容：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本结构单位--氨基酸的种类、基本结构；氨基酸在蛋白质分子中的连接方式；蛋白质的分子结构；蛋白质的主要理化性质熟悉内容：蛋白质的生物学重要性；氨基酸的理化性质；蛋白质与氨基酸的分类；蛋白质的提取与纯化的原理了解内容：胶原蛋白的分子结构；蛋白质结构与功能的关系第3页/共98页蛋白质概述蛋白质(protein)是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子化合物。第4页/共98页Hair, scales, horn: keratinFireflies: luciferin+ATPErythrocytes: hemoglobin第5页/共98页蛋白质是生物体重要组成成分分布广：蛋白质是生物体基本组成成分，人体内几乎所有器官、组织都含有蛋白质。含量高：蛋白质是体内最丰富的生物大分子，约占人体干重的45％。第6页/共98页2. 蛋白质具有重要的生理功能1）参与组织细胞的生长、更新和修补。2）参与催化、运输、免疫保护、代谢调节等过程3）氧化供能第7页/共98页蛋白酶的催化作用氢化酶是自然界厌氧微生物体内存在的一种金属酶 第8页/共98页载脂蛋白运输脂类物质apoB100磷脂胆固醇脂游离胆固醇低密度脂蛋白转运内源性胆固醇第9页/共98页免疫球蛋白的免疫保护作用 免疫球蛋白与抗原起免疫反应，生成抗原-抗体复合物，从而阻断病原体对机体的危害。第10页/共98页糖原 三酯酰甘油 蛋白质 氨基酸 脂酸+甘油 葡萄糖 氧化供能阶段I阶段II乙酰CoA TAC CO2 ADP+Pi ATP 阶段III2H H2O 呼吸链 第11页/共98页第 一 节 蛋白质的基本组成单位 ----氨基酸第12页/共98页蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S。特征性元素：N平均为16％，即每100g蛋白质含16g氮100克样品中蛋白质含量（克％） ＝每克样品中 含氮克数×6.25×100第13页/共98页一、氨基酸的结构和分类存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。第14页/共98页RCH3H甘氨酸丙氨酸L-氨基酸的通式第15页/共98页?-氨基酸的立体异构体组成天然蛋白质的氨基酸均为L-型 第16页/共98页氨基酸的分类这20种氨基酸都具有特异的遗传密码，故称为编码氨基酸 。第17页/共98页氨基酸的分类根据侧链基团（R）在中性溶液中的极性和解离状态，20种氨基酸分为4类：非极性疏水性氨基酸极性疏水性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:第18页/共98页第19页/共98页第20页/共98页第21页/共98页几种特殊氨基酸 脯氨酸（亚氨基酸）第22页/共98页+-HH二硫键? 半胱氨酸 胱氨酸第23页/共98页二、氨基酸的理化性质㈠ 两性解离与等电点 氨基酸含有氨基（碱性）和羧基（酸性）在溶液中可两性解离。等电点(isoelectric point，pI) 在一定pH值的溶液中，氨基酸解离成阴、阳离子的程度相同，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。第24页/共98页+H++OH-+H++OH-pH>pIpH<pIpH=pI兼性离子阳离子阴离子溶液pH值与氨基酸等电点的关系第25页/共98页(二）氨基酸的紫外吸收性质和呈色反应 色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在280nm波长附近具有最大的光吸收峰。 苯丙氨酸最大吸收峰在258nm。第26页/共98页第27页/共98页茚三酮反应 α-氨基酸与水合茚三酮于加热条件下生成一种称为罗曼染料的蓝紫色化合物，同时释出CO2、NH3和R-CHO 。 生成蓝紫色化合物的颜色深浅及释放出CO2多少，均可用于氨基酸的定性及定量测定。第28页/共98页 第29页/共98页第二节 蛋白质的分子结构第30页/共98页一、蛋白质的一级结构㈠ 氨基酸在蛋白质分子中的连接方式肽键(peptide bond) 一个氨基酸的α-羧基与另个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键（-CONH）。肽（peptide）：氨基酸之间通过肽键连接起来的化合物。第31页/共98页* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……* 由10个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由50个以内的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。第32页/共98页* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。多肽链有两端N 末端：多肽链中有自由氨基的一端C 末端：多肽链中有自由羧基的一端