高级生物化学复习资料.docVIP

高级生物化学复习资料

第一章蛋白质的结构与功能

蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸残基的数目、组成及其排列顺序（N-端→C-端），即由共价键维系的多肽链的一维（线性）结构，不涉及空间排列。

蛋白质的二级结构：是多肽链主链在氢键等次级键作用下折叠成的构象单元或局部空间结构，未考虑侧链的构象和整个肽链的空间排布。

蛋白质的三级结构：则指整个肽链的氨基酸残基侧链基团互相作用以及与环境间的相互作用下形成的三维结构。

蛋白质的四级结构：球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起，形成的聚集体，称为蛋白质的四级结构。

超二级结构：相邻的二级结构往往形成某种有规律的、空间上可辩认的、更高层次的折叠单元，称为超二级结构或折叠单元，主要涉及这些构象元件在空间上如何聚集。

（若干相邻的二级结构元件（主要是α-螺旋和β-折叠）以及它们之间的联接片段组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构。）

结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立近似球形的组装体，是蛋白质三级结构的基本单位，其为独立的结构、功能和折叠单位。

卷曲密码：多肽链中氨基酸序列包含着决定其三维结构的信息，称为蛋白质卷曲密码或立体化学密码，至今尚未完全破译。

肽平面：由于肽键具有部分双键的性质，肽键两端有关原子（羰基C、羰基O、羰基C连接的Cα、氨基N、氨基H和氨基N连接的Cα）必须处于同一平面，称为肽平面。

拉氏构象图：Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图。

天然无序蛋白：有些天然蛋白完全没有或仅有很小一部分形成规正的二级结构元件，整体呈现出伸展、灵活的无序状态，被称为天然无序蛋白质、天然无结构蛋白或天生的变性/去折叠蛋白质。

生物超分子体系：由蛋白质和其它生物大分子以及某些小分子和金属离子组成，大体上分为离散型、膜结合型和紧密的非共价组合型。在功能上表现出超过其组分单独存在时各自的功能，呈现出分子机器的特征。

Bohr效应：在代谢活跃的组织中，[CO2]增大或pH下降促进HbO2放O2，而O2的释放又促进Hb与CO2结合，这种现象称为Bohr效应。

别构效应：又称变构效应。多亚基蛋白质一般具有多个配体结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其它部位所产生的影响（如改变亲和力或催化能力）称为别构效应。别构效应分为同促效应和异促效应。

热休克蛋白：又称热激蛋白，是机体细胞在一些理化因素尤其是高温刺激下高效表达的一组蛋白质，在生物中广泛存在。许多热休克蛋白具有分子伴侣活性。按照蛋白的大小，热休克蛋白共分为5类，分别为HSP110，HSP90，HSP70，HSP60，以及小分子热休克蛋白。

分子伴侣：结合并稳定靶蛋白不同的不稳定构象，通过控制与靶蛋白的结合/释放，推动其在活体内正确地折叠、组装、运输到位，或控制其在活化/钝化构象之间转换但并不构成靶蛋白组成部分的蛋白质。

监护蛋白：热激蛋白的一种，能组装成巨大的空桶状寡聚体，是帮助蛋白质折叠的分子伴侣，执行功能时需要协同10Kd的辅助蛋白。

结构生物学：以生命物质的精确空间结构及其运动为基础来阐明生命活动规律与生命现象本质的科学，研究的核心内容是生物大分子及其复合物和组装体的完整、精确的三维结构、运动和相互作用，以及它们与正常生物学功能和异常的生理现象之间的关系。

蛋白质组学：直接研究某一物种、个体、器官、组织及至细胞中全部蛋白质，获得整个体系内所有蛋白质组分的生物学和理化参数，并利用专门软件采集和分析得到的数据，进而采用氨基酸组成分析、微量蛋白质序列分析、质谱分析等手段，对从双向凝胶电泳斑点回收的蛋白组分进行精细鉴定，取得有关蛋白质的性质、表达变化及翻译后修饰加工的大量信息，揭示生命活动的规律。

生物信息学：由数据库、网络和应用软件组成，根据数理和信息科学的理论、观点和方法来研究生命现象。

2-D电泳：是将等电点聚焦电泳和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳结合起来的一种方法。首先，利用凝胶条或在毛细管中进行聚丙烯酰胺等电聚焦电泳，按照蛋白质的等电点差异分离；然后将凝胶条或从毛细管中取出的凝胶柱置于含有SDS的聚丙烯酰胺凝胶板的顶部，再进行SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，按照蛋白质的大小差异分离。染色后得到的电泳图是二维分布的蛋白质图，用这种方法可以分离样品中的多种蛋白质，是蛋白组学研究的常用方法之一。

蛋白质二级结构的构象单元。

（1）螺旋：多肽链主链Cα-C-N的重复排列，使它容易形成有规律的卷曲构型，即形成螺旋。通常用每圈螺旋的残基数（s）、氢键环中原子