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稳定蛋白质结构的作用力
与构象稳定性、适应性
稳定蛋白质结构的作用力
1空间相互作用5疏水相互作用
2范德华相互作用6二硫键
3氢键7配位键
4静电相互作用
空间相互作用
虽然N-Cα、Cα-C的键角在理论上可自由旋转，但由于氨基酸
残基侧链原子的空间位阻使它们的转动受很大的限制，多肽链片段
仅能采取有限形式的构象。
范德华相互作用
范德华力（又称分子作用力）产生于分子或原子之间的
静电相互作用。蛋白质分子内原子间存在范德华相互作用。
当距离小时，产生吸引力，距离更小时则产生排斥力。
氢键
在稳定蛋白质的结构中（二
级、三级结构）起着极其重要的
作用。氢键有利于某些蛋白质结
构保持稳定和溶解度增加。
静电相互作用
也称盐键或离子键，它是正电荷与负电荷之间的一种静
电相互作用。如在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨
基酸残基侧链电离后带负电荷，而碱性氨基酸残基侧链电
离后带正电荷，二者之间可形成离子键。
疏水相互作用
•介质中球状蛋白质的折叠总是倾向与把疏水性残基（非极
性基团）埋藏在分子的内部，这一现象称为蛋白质的疏水
相互作用，它在稳定蛋白质的三维结构方面占有突出地位
疏水相互作用
•在水溶液中，非极性基团之间的疏水相互作用力是水与非极
性基团之间热力学上不利的相互作用的结果。在水溶液中非
极性基团倾向于聚集，使得与水直接接触的面积降至最低。
水的特殊结构导致的水溶液中非极性基团的相互作用被称为
疏水相互作用。
二硫键
二硫键是天然存在于蛋白
质中唯一的侧链交联共价键，
它们既能存在于分子内，也能
存在于分子间。二硫键的形成
能帮助稳定蛋白质的折叠结构
配位键
已知某些离子—蛋白质的相互作用有利于蛋白质
四级结构的稳定。（酪蛋白胶团、酶活性）
决定蛋白质二级、三级结构的键和相互作用
A、氢键
B、空间相互作用
C、疏水相互作用
D、二硫键
E、静电相互作用
图1决定蛋白质二级、三级结构的键和相互作用
蛋白质构象的稳定性和适应性
ü多肽链的构象熵(conformationalentropy)主要作用是使蛋白质
的天然结构（折叠成为紧密的状态）失去稳定性。
ü蛋白质分子并非是刚性分子；相反，它们是高度柔性分子，蛋
白质分子的天然状态属于介稳定状态。
蛋白质构象的稳定性和适应性
ü蛋白质的天然结构主要取决于蛋白质所处的环境。当环境变
化都会迫使蛋白质分子采取一个新的平衡结构，其构象会发
生不同程度的变化。当
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