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临床医学
第一章蛋白质的结构与功能
第 一 节 蛋 白 质 的 分 子 组 成
一、组成蛋白质的元素
1、主要有 C 、H 、O、N 和 S,有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,
个别蛋白质还含有碘 。
2、蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为 16 %。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据
以下公式推算出蛋白质的大致含量: 100 克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮
克数× 6.25 ×100
二、氨基酸—— 组成蛋白质的基本单位
(一)氨基酸的分类
1. 非极性氨基酸( 9 ):甘氨酸 (Gly ) 丙氨酸 ( Ala )缬氨酸( Val )亮氨酸( Leu )
异亮氨酸( Ile )苯丙氨酸 (Phe)脯氨酸( Pro ) 色氨酸( Try )蛋氨酸( Met )
2、 不带电荷极性氨基酸( 6 ):丝氨酸( Ser ) 酪氨酸 (Try) 半胱氨
酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺 (Gln ) 苏氨酸 (Thr )
3、 带负电荷氨基酸(酸性氨基酸) (2 ) : 天冬氨酸 (Asp ) 谷氨酸 (Glu)
4、 带正电荷氨基酸 (碱性氨基酸)(3):赖氨酸 (Lys) 精氨酸 (Arg) 组氨酸 ( His)
(二)氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
等电点 :在某一 pH 的溶液中, 氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等, 成为兼性
离子,呈电中性。此时溶液的 pH 值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收
(1) 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
(2 )大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基, 所以测定蛋白质溶液 280nm 的光吸收值是分析
溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在 570nm 处。由于此吸
收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法
三、肽
(一)肽
1、肽键是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
3、 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽,由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽
4、肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基
5、多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
6、多肽链有两端 :N 末端:多肽链中有自由氨基的一端
C 末端:多肽链中有自由羧基的一端
(二) 几种生物活性肽
1. 谷胱甘肽 2. 多肽类激素及神经肽
第 二 节 蛋 白 质 的 分 子 结 构
一、蛋白质的一级结构
1、定义 :蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式、排列顺序和二硫键的位置。
2、主要的化学键 :肽键,有些蛋白质还包括二硫键。
3、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
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临床医学
二、蛋白质的二级结构
1、定义:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间
位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象
2、主要的化学键: 氢键
3、蛋白质二级结构的主要形式 -螺旋、 -折叠、 -转角、无规卷曲
三、蛋白质的三级结构
1、 定义:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间
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